Alejandra Bravo *

Autora invitada por SIIC

Nuevo modelo del mecanismo de acción de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis que involucra la participación secuencial de ambos receptores

OLIGOMERIZACION DE CRY1AB DE BACILLUS THURINGIENSIS INCREMENTA UNION A AMINOPEPTIDASA E INSERCION EN MEMBRANA

El mecanismo de acción de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis involucra la participación secuencial de receptores. La toxina en forma monomérica interactúa con el receptor caderina, esto induce un cambio conformacional y corte de hélice alfa-1. Se exponen sitios hidrofóbicos y provoca oligomerización. El oligómero incrementa la afinidad por receptor-aminopeptidasa. Este receptor induce inserción de toxina en microdominios de membrana.

*Alejandra Bravo
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
OLIGOMERIZATION TRIGGERS BINDING OF A BACILLUS THURINGIENSIS CRY1 AB PORE-FORMING TOXIN TO AMINOPEPTIDASE N RECEPTOR LEADING TO INSERTION INTO MEMBRANE MICRODOMAINS
Institución principal de la investigación
*Instituto de Biotecnología. Universidad Nacional Autónoma de México., Cuernavaca, México, Cuernavaca, México
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Referencias bibliográficas
1. Schnepf E, Crickmore N, Van Rie J, Lereclus D, Baum J, Feitelson J, Zeigler DR, Dean DH. Bacillus thuringiensis and its pesticidal crystal proteins, Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62 (1998):775-806.2. Sangadala S, Walters FW, English LH, Adang MJ. A mixture of Manduca sexta aminopeptidase and phosphatase enhances Bacillus thuringiensis insecticidal CryIA(c) toxin binding and 86Rb+-K+ efflux in vitro, J. Biol. Chem. 269 (1994) 10088-10092.3. Vadlamudi RK, Ji TH, Bulla LA Jr-. A specific binding protein from Manduca sexta for the insecticidal toxin of Bacillus thuringiensis subsp. berliner, J. Biol. Chem. 268 (1993) 12334-12340.4. Gómez I, Sánchez J, Miranda R, Bravo A, Soberón A. Cadherin-like receptor binding facilitates proteolytic cleavage of helix a-1 in domain I and oligomer pre-pore formation of Bacillus thuringiensis Cry1Ab toxin, FEBS Lett. 513 (2002) 242-246.5. Knight P, Crickmore N, Ellar DJ. The receptor for Bacillus thuringiensis CryIA(c) delta-endotoxin in the brush border membrane of the lepidopteran Manduca sexta is aminopeptidase, Mol. Microbiol. 11 (1994) 429-436.

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Para comunicarse con Alejandra Bravo mencionar a SIIC como referencia:
bravo@ibt.unam.mx

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Acerca del trabajo completo

OLIGOMERIZACION DE CRY1AB DE BACILLUS THURINGIENSIS INCREMENTA UNION A AMINOPEPTIDASA E INSERCION EN MEMBRANA

Título original en castellano
LA OLIGOMERIZACION DE LA TOXINA FORMADORA DE PORO CRY1AB DE Bacillus thuringiensis INDUCE LA UNION AL RECEPTOR AMINOPEPTIDASA N, EL CUAL DIRIGE LA INSERCION EN MICRODOMINIOS DE MEMBRANA

Autores
Alejandra Bravo¹, Isabel Gómez², Juan Conde³, Carlos Muñoz Garay⁴, Jorge Sánchez⁵, Meibao Zhuang⁶, Sarjeet Gill⁷, Mario Soberón⁸
1 Dr. en Investigación Biomédica, Instituto de Biotecnología. Universidad Nacional Autónoma de México. Investigador Titular C
2 Dr. en Ciencias Bioquímicas, Instituto de Biotecnología Unam, Investigador Asociado C
3 Estudiante Maestría Ciencias B, Instituto de Biotecnología Unam, Estudiante
4 Investigador Asociado C, Instituto de Biotecnología Unam, Investigador Asociado C
5 Biólogo, Instituto de Biotecnología Unam, Técnico Académico
6 Dr. en Bioquímica, University of California Riverside, Estudiante Doctorado
7 Dr. en Entomologia, University of California Riverside, Professor
8 Dr. en Investigacion Biomédica, Instituto de Biotecnología Unam, Investigador Titular C

Acceso a la fuente original
BBA Biomembranes
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