Clara María Santiveri Martín-Varés *

Autora invitada por SIIC

Uno de los pocos trabajos que utiliza desplazamientos químicos de 13C para obtener información estructural de péptidos

PEPTIDOS MODELO PARA EL ESTUDIO DEL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS

Se diseñó un conjunto de péptidos capaces de adoptar estructura de horquilla beta. Su estudio conformacional mediante RMN de 1H y 13C permitió determinar diferentes factores que influyen en la formación de este tipo de estructura secundaria de proteínas.

*Clara María Santiveri Martín-Varés
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
PEPTIDOS MODELO PARA EL ESTUDIO DEL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS
Institución principal de la investigación
*Instituto de Química-Física Rocasolano, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, Madrid, España
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Referencias bibliográficas
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Santiveri CM, Santoro J, Rico M, Jiménez MA. Factors involved in the stability of isolated beta-sheets: Turn sequence, beta-sheet twisting, and hydrophobic surface burial. Protein Sci 2004; 13:1134-1147.
Santiveri CM, Pastor MT, Pérez Payá E, Rico M, Jiménez MA. Insights into the determinants of beta-sheet stability: 1H and 13C NMR conformational investigation of three-stranded antiparallel beta-sheet-forming peptides. J Pept Res 2003; 61:177-188.
Santiveri CM, Santoro J, Rico M, Jiménez MA. Thermodynamic analysis of beta-hairpin-forming peptides from the thermal dependence of 1H NMR chemical shifts. J Am Chem Soc 2002; 124:14903-14909.
González Muñiz R, Martín Martínez M, Granata C, De Oliveira E, Santiveri CM, González C, Frechilla D, Herranz R, García López MT, Del Río J, Jiménez MA, Andreu D. Conformationally restricted PACAP27 analogues incorporating type II/II IBTM beta-turn mimetics. Synthesis, NMR structure determination, and binding affinity. Bioorg Med Chem 2001; 9:3173-3183.
Santiveri CM, Rico M, Jiménez MA. 13Calpha and 13Cbeta chemical shifts as a tool to delineate beta-hairpin structures in peptides. J Biomol NMR 2001; 19:331-345.
Santiveri CM, Rico M, Jiménez MA. Position effect of cross-strand side-chain interactions on beta-hairpin formation. Protein Sci 2000; 9:2151-2160.
Rinaldi CA, Santiveri CM, Tardajos G, González Ureña A. Videochemiluminescence: a simple technique for investigating the reaction dynamics of excited species. Chem Phys Lett 1997; 274:29-36.

Para comunicarse con Clara María Santiveri Martín-Varés mencionar a SIIC como referencia:

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Acerca del trabajo completo

PEPTIDOS MODELO PARA EL ESTUDIO DEL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS

Título original en castellano
FORMACION DE HORQUILLAS BETA EN DISOLUCION ACUOSA Y EN PRESENCIA DE TRIFLUOROETANOL: UN ESTUDIO CONFORMACIONAL DE PEPTIDOS DISEÑADOS POR RESONANCIA MAGNETICA NUCLEAR DE 1H Y 13C.

Autor
Clara María Santiveri Martín-Varés¹
1 Química

Acceso a la fuente original
Biopolymers
http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/jhome/28380

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