M Angeles Jimenez *

Autora invitada por SIIC

Trabajo financiado por la Comunidad de Madrid (s-GEN-0166-2006 y S2010-BMD-2303) y por el Ministerio de Ciencia e Innovación (CSD2006-20642), España.

CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTORRECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Los residuos 14-104 de la proteína humana NA14 adoptan estructuras helicoidales que se autoasocian de forma paralela, mientras que las regiones N-teminal y C-terminal están desordenadas. La autoasociación y oligomerización de NA14 se encuentra relacionada con su función como un adaptador molecular que media las interacciones entre los microtúbulos y la proteína espastina.

*M Angeles Jimenez
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
CHARACTERIZATION OF THE STRUCTURE AND SELF-RECOGNITION OF THE HUMAN CENTROSOMAL PROTEIN NA14: IMPLICATIONS FOR STABILITY AND FUNCTION
Institución principal de la investigación
*Instituto de Química Física Rocasolano (IQFR). Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Madrid, España
Imprimir nota

Comprar este artículo
Otros artículos escogidos

Referencias bibliográficas
Andersen, J. S., C. J. Wilkinson, et al. (2003). Nature 426: 570-574. Errico, A., P. Claudiani, et al. (2004). Hum Mol Genet. 13: 2121-2132. Ramos-Morales, F., C. Infante, et al. (1998). J. Biol. Chem. 273: 1634-1639.

Otros artículos de M Angeles Jimenez

1) C.M. Santiveri, M.J. Pérez de Vega, R. González-Muñiz y M.A. Jiménez-Trp pairs as β-hairpin stabilisers: Hydrogen-bonded versus non-hydrogen-bonded sites.
Org. Biomol. Chem. 9, 5487-5492 (2011).
DOI:10.1039/C1OB05353A

2) Trp aminoacids: Scarce in proteins but strong stabilisers in β-hairpin peptides.
Biopolymers: Peptide Science 94, 779-790 (2010)
DOI: 10.1002/bip.21436

3) S. Ayuso-Tejedor, V. Espinosa-Angarica, M. Bueno, L. A. Campos, O. Abián, P. Bernadó, J. Sancho y M.A. Jiménez.
Design and structure of a protein folding intermediate: A hint into dynamical regions of proteins.
J. Mol. Biol. 400, 922-934 (2010)
DOI: 10.1016/j.jmb.2010.05.050

4) E. León, G. Navarro-Avilés, C.M. Santiveri, C. Flores-Flores, C. González, M. Rico, F. J. Murillo, M. Elías-Arnanz, M.A. Jiménez, y S. Padmanabhan.
A bacterial antirepressor with SH3 domain topology mimics operator DNA in sequestering the repressor DNA recognition helix.
Nucleic Acid Research 38, 5226-5241(2010)
DOI: 10.1093/nar/gkq277

5) C. Solanas, B. G. de la Torre, M. Fernández-Reyes, C. M. Santiveri, M. A. Jiménez, L. Rivas, A. I. Jiménez, D. Andreu, and C. Cativiela.
Sequence inversion and phenylalanine surrogates at the β-turn enhance the antibiotic activity of gramicidin S.
J. Med. Chem. 53, 4119-4129 (2010)
DOI: 10.1021/jm100143f

6) M. Treviño, M. Rodríguez, M. Marcilla, J. P. Albar, I. Correas, M. Rico, M.A. Jiménez, y M. Bruix.
NMR characterisation of the minimal interacting regions of centrosomal proteins 4.1R and NuMA1: Effect of phosphorylation.
BMC Biochemistry 11 (2010)
DOI:10.1186/1471-2091-11-7

7) Y. Mirassou,C.M. Santiveri, M. J. Pérez de Vega, R. González-Muñiz y M.A. Jiménez
Disulfide bonds versus Trp-Trp pairs in irregular beta-hairpins: NMR structure of Vammin-loop 3 derived peptides as a case study.
ChemBioChem 10, 902-910 (2009)
DOI: 10.1002/cbic.200800834

8) C. Solanas, B. G. de la Torre, M. Fernández-Reyes, C.M. Santiveri, M.A. Jiménez, L. Rivas, A. I. Jiménez, D. Andreu, y C. Cativiela
Therapeutic index of gramicidin S is strongly modulated by D-phenylalanine analogues at the β-turn
J. Med. Chem. 52, 664-674 (2009)
DOI: 10.1021/jm800886n

9) C.M. Santiveri, A. Borroto, L. Simón, M. Rico, B. Alarcón, y M.A. Jiménez
Interaction between the N-terminal SH3 domain of Nckα and CD3ε-derived peptides: Non-canonical and canonical recognition motifs
BBA-Proteins & Proteomics 1794, 110-117 (2009)
DOI: 10.1016/j.bbapap.2008.09.016

10) C.M. Santiveri, E. León, M. Rico y M.A. Jiménez.
Context-dependence of the contribution of disulfide bonds to β-hairpin stability.
Chemistry-A European Journal 14, 488-4999 (2008)
DOI: 10.1002/chem.200700845

Para comunicarse con M Angeles Jimenez mencionar a SIIC como referencia:
majimenez@iqfr.csic.es

---

Acerca del trabajo completo

CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTORRECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Título original en castellano
CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTO-RECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Autores
M Angeles Jimenez¹, Mar Rodriguez-Rodriguez², Miguel A. Treviño³, Douglas V. Laurents⁴, Rocío Arranz⁵, José M. Valpuesta⁶, Manuel Rico⁷, Marta Bruix⁸
1 Investigador Cientifico CSIC, Instituto de Química Física Rocasolano (IQFR). Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Madrid, España, Investigador Cientifico
2
3
4
5
6
7
8

Acceso a la fuente original
Protein Engineering Design & Selection (PEDS)
http://peds.oxfordjournals.org/

ua40317